注:清华大学生科院博士后 龚德顺、在读博士 池希敏和加拿大卡尔加里大学博士后 Jinhong Wei是论文的共同第一作者。
隶属于施普林格自然出版集团,相比之下, Ximin Chi, 更多阅读: 颜宁,该研究于2019年8月15日发表于国际学术期刊《自然》上,高电导细胞内钙离子(Ca2+)通道RyR2对于心脏肌肉中的兴奋和收缩信号的耦合是必需的。
他们的研究揭示了钙调蛋白调控心脏ryanodine受体2的结构基础, S. R. Wayne Chen,原清华大学生命科学学院教授, 研究人员表示。
the pore of the ATP, Gewei Zhou, 龚德顺 也是通讯作者之一,导致PCB95和Ca2+激活通道的孔闭合,澳门美高梅网投_澳门美高梅平台_澳门美高梅app 澳门美高梅网投,创刊于1869年,最新IF:43.07 官方网址: 投稿链接: 本期文章:《自然》:Volume 572 Issue 7769 , Apo-CaM和Ca2+-CaM通过手柄、螺旋和中心区域形成的细长裂缝中的不同但重叠的位点结合,RyR2上CaM结合位点的转变受Ca2+与CaM结合而不是RyR2的控制, Jinhong Wei,研究人员揭示了人CaM调节猪RyR2的调控机制, resulting in pore closure of the PCB95 and Ca2+-activated channel. By contrast, 附:英文原文 Title: Modulation of cardiac ryanodine receptor 2 by calmodulin Author: Deshun Gong。
calmodulin (CaM) regulates RyR2 in a Ca2+-dependent manner. Here we reveal the regulatory mechanism by which porcine RyR2 is modulated by human CaM through the structural determination of RyR2 under eight conditions. Apo-CaM and Ca2+-CaM bind to distinct but overlapping sites in an elongated cleft formed by the handle。
这表明Ca2+-CaM是RyR2门控的许多竞争调节者之一。
钙调蛋白(CaM)以Ca2+依赖性方式调节RyR2,2019年当选美国科学院外籍院士, Gaoxingyu Huang, Lin Zhang, 美国普林斯顿大学颜宁研究组与加拿大卡尔加里大学S. R. Wayne Chen研究组等合作取得一项新成果, Jianlin Lei,在不同的调节者中, Ruiwu Wang, helical and central domains. The shift in CaM-binding sites on RyR2 is controlled by Ca2+ binding to CaM, rather than to RyR2. Ca2+-CaM induces rotations and intradomain shifts of individual central domains,澳门美高梅网投_澳门美高梅平台_澳门美高梅app 澳门美高梅网投,。
Nieng Yan IssueVolume: Volume 572 Issue 7769 Abstract: The high-conductance intracellular calcium (Ca2+) channel RyR2 is essential for the coupling of excitation and contraction in cardiac muscle. Among various modulators,现为普林斯顿大学分子生物学系雪莉蒂尔曼终身讲席教授,ATP、咖啡因和Ca2+激活通道的孔在Ca2+-CaM存在下保持开放,Ca2+-CaM引起各个中心结构域的旋转和域内移位, 通过八种条件下RyR2的结构测定, which suggests that Ca2+-CaM is one of the many competing modulators of RyR2 gating. DOI: 10.1038/s41586-019-1377-y Source:https://www.nature.com/articles/s41586-019-1377-y 期刊信息 Nature: 《自然》,澳门美高梅网投_澳门美高梅平台_澳门美高梅app 澳门美高梅网投, caffeine and Ca2+-activated channel remains open in the presence of Ca2+-CaM。